M2蛋白質はウイルスの内部へのプロトンの流れを可能にする長く、狭いチャネル、伝染のための必要なステップを形作るウイルスの封筒にある。 従ってアマンタジンはこのチャネルに坐り、プロトンの流れを妨げ、伝染を停止させる。 無抵抗のウイルスでは、アマンタジンはチャネルで深く蓄えられるコルクのように機能する。
「私達はこの突然変異により抵抗をいかに引き起こしたかアマンタジンへの抵抗がウイルスM2蛋白質で突然変異によって引き起こされるが、私達知らなかった」、説明する年長のDeGrado、PhDの生物化学および生物物理学の教授著者ウィリアムをF.ことを知っている。 「今私達は-突然変異の変更はチャネル従ってアマンタジンの形もはや仕事をすることができない」。
構造は明らかにしたことをチャネルにポケットがすべてのインフルエンザAのウイルスで節約される位置の隣にアマンタジン適合ある。 この最近発見されたスペースは新しい薬剤のためのターゲットであることができる。 「この致命的なウイルスの進行中の風土性の発生そして未来の流行病が防がれ、扱われるかもしれないようにM2の2非常に節約されたアミノ酸に隣接してこのキャビティを目標とする抑制剤」は言うDeGradoを薬剤のM2妨害のクラスを開拓するかもしれない。
「反インフルエンザの薬剤の有無にかかわらずインフルエンザM2の結晶構造私達が」は言ったジーンの顎、一部にはこの研究に資金を供給した、一般的な医学の国民の協会で膜蛋白質の補助金を監督するPhDをインフルエンザの処理の深刻な問題である薬剤抵抗の分子的機序を理解するのを助ける。 「調査結果知らせる抗ウイルス剤の次世代を設計するために働いている科学者を」。は
M2蛋白質は構造が異なった条件の下で検査できるのは結晶したからである。 これは含まれたアマンダStouffer、Rudresh Acharya、デイヴィッドSalom、Cinque Soto、ルイージDi Costanzo、スティーブンStayrook、Vikasナンダ、およびアナLevineが、結晶させた蛋白質の構造を技術を使用して定めるためにX線の結晶学と電話したPennの調査チームを可能にした。
純粋な蛋白質の水晶はX線と水晶の近隣原子に関連する各原子の位置が汚点の配列として出て来るのは衝撃されたからである。 たくさんの点のパターンから、蛋白質の構造はコンピュータ画像技術を使用して図式で視覚化することができる。
次のステップは最近発見されたより大きいキャビティに一致によってM2チャネルを差し込む新しい混合物を設計することである。 Pennの研究グループはこれらの調査で現在従事している。
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この調査はMRSECプログラム一般的な医学の調査の国民の協会によって、キンバリーおよびマルグレットDeLape団体、ペンシルバニア大学、および全米科学財団支えられた。
シカゴ大学のヴァレンティナTereshkoはまたこの調査に貢献した。
この解放および関連のイメージはwww.pennhealth.com/newsで見つけることができる。
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