Precedentemente, Liebman la ha messa a fuoco studi sulle proteine diformazione trovate in lievito del panettiere, mentre la ricerca del Saupe ha esaminato la proteina del prion in un altro fungo.
Una differenza chiave fra i due è che le proteine del prion del lievito sono ricche di amminoacidi glutammina ed asparagina nelle regioni della proteina usata per trasformarle in un prion. In opposizione, il prion fungoso difetta di un rifornimento ricco di questi amminoacidi -- una caratteristica che si riparte con la proteina diformazione in mammiferi, che è al contrario dissimile.
I ricercatori indicati, fondendo il dominio diformazione della proteina fungosa ad una proteina del reporter, che il prion fungoso potrebbe propagarsi in lievito.
“Abbiamo mostrato che la fusione ha formato un prion in lievito ed era contagiosa,„ Liebman abbiamo detto. “È la prima volta un prion da un organismo è stato propagato in un altro organismo che difetta normalmente di quel prion. Dimostra che la propagazione completamente eterologa del prion è possibile.
“Sorprendente, la presenza di glutammina ed il prion asparagina-ricco del lievito che aiuta altri prions del lievito per formarsi anche hanno aiutato questo per formarsi,„ Liebman ha detto, indicando che i prions di un tipo possono interagire con un tipo dissimile.
Liebman ha detto che l'individuazione suggerisce la possibilità che il lievito in se potesse contenere la non-glutammina e i prions asparagina-ricchi. “Non li abbiamo cercati appena,„ ha detto.
L'individuazione anche sottolinea il valore del modello del lievito per lo studio dei fattori necessari per propagare i prions, ora che è stato indicato che la propagazione non è necessariamente ospite-specific.
Liebman ha detto che la ricerca dà risalto alla necessità di cercare i nuovi prions.
“Quant0 più sono là„ è ci lotti che non abbiamo esaminato„ come li cerchiamo„ che queste sono questioni aperte.„
Fonte: Paul Francuch
Università dell'Illinois a Chicago |
|
|
|
|
|
|
|
|
