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Struktur des wichtigen Neurotransmitterreglers festgestellt

Blacksburg, VA. - Forscher von der Virginia-Technologie und vom Brookhaven nationalen Laboratorium haben die Struktur eines Enzyms gelöst, das in der Regelung des Neurotransmittersystems im menschlichen Gehirn kritisch ist.

Das Enzym ist menschliche kynurenine Aminotransferase II (KAT II), der die Tätigkeit des Neurotransmittersystems reguliert, das durch Glutamat aktiviert wird, das allgemeinste Neurotransmittere im Gehirn.

Qian Han, Wissenschaftler einer Forschung in der Biochemie an der Virginia-Technologie; Howard Robinson, ein Biologe bei Brookhaven; und Jianyong Li, außerordentlicher Professor von Biochemie an der Virginia-Technologie, berichten über ihre Entdeckungen im Artikel, „Kristallstruktur menschlicher kynurenine Aminotransferase II,“ in der 8. Februarausgabe des Journals der Biochemie (www.jbc.org/).

Li, der entsprechender Autor ist, erklärte, dass das Lernen und das Gedächtnis nach Glutamat abhängen; jedoch über Anregung führt zu Neurontod und ist eine Ursache solchen neurodegenerative der Krankheiten Parkinson und Alzheimer' S.

„Das Produkt von KAT II ist kynurenic Säure, (KA) die eine noncompeting Mappe der Glutamatempfänger ist. Seine Schwergängigkeit zu den Glutamatempfängern verringert Anregung. So hat sie (KA) einen regelnden Effekt,“ Li sagte. „Es gilt als schützend - obgleich zu viel auch ein Problem ist,“ sagte er.

Bevor Wissenschaftler KAT II als Behandlung zielen können, müssen sie können, es funktioniert. Der Teil der Herausforderung wurde gelöst, als die DNA-Reihenfolge von KAT II entschlossen war, aber, den Code zu kennen ist nicht genug. Wie Proteindurchlauf ihre kritischen Mitteilungen auch nach ihrer Form abhängt. Proteine als Wellungen der Bänder mit jeder einzigartigen Falte sich vorstellen, die zu den Mitteilungen so wichtig ist, die sie der Buchstaben in ihrem genetischen Code übermitteln wie die Reihenfolgen.

Han, Robinson und Li folgten, mit, das ungebundene Protein und seine komplizierten dreidimensionalen Strukturen von KAT II. festzustellen. Die Struktur im Komplex mit kynurenine deckt das fast ephemere Gestänge des Enzyms KAT-II mit seinem Substrat auf.

Aussieht wie, „jetzt wissen wir, was sie, wir können feststellen, wie es funktioniert und tun Forschung in, wie man das Protein manipuliert,“ sagte Li. „Wir haben geboten eine molekulare Basis für biochemische Regelung dieses kritischen Reglers.“

Der Artikel berichtet über Hans Forschung, um KAT II im Verbindung mit einem Substrat zu kristallisieren. Robinson benutzte ein Synchroton, um Röntgenstrahlbeugungmuster zu verursachen, um die Atom- und molekularen Verbindungen innerhalb des Kristalles aufzudecken, der Han und Li erlaubte, Phasenermittlung und einen wiederholenden Prozess des vorbildlichen Gebäudes und der Verfeinerung zu tun und die Struktur schließlich zu beschreiben.

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Mehr über Jianyong Lis Gruppe hier erlernen: (http://www.biochem.vt.edu/faculty.php?lname=Li&view=yes)

Auf einen Artikelauszug hier zurückgreifen: http://www.jbc.org/cgi/content/abstract/M708358200v1. Adressenkorrespondenz zu: Jianyong Li, Abteilung von Biochemie, Virginia-Technologie, Blacksburg, VA 24061, Telefon: 540-231-1182; EMail: lij@vt.edu

 
 
 
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