Meer dan richt de helft alle drugs, van astma en hartgeneeskunde aan kalmeringsmiddelen, g-Eiwitreceptoren. Het ontdekken van een proteïne die g-Proteïnen van binnenuit een cel activeert kon een volledig nieuwe weg voor drugontwikkeling, bovengenoemde Henrik Dohlman, Ph.D., hogere studieauteur en een professor van biochemie en biofysica in de School van UNC van Geneeskunde openstellen.
„Geen drug is 100 percenten efficiënt, vrij 100 percenten van bijwerkingen en 100 percentenbrandkast. De meer opties hebben wij biochemisch, selectiever kunnen wij in het ontwerpen van nieuwe drugs zijn. Als wij een andere weg van het moduleren g-Proteïnen kunnen vinden, konden wij de drugdoelstellingen uitbreiden die aan farmacologie beschikbaar zijn,“ bovengenoemde Dohlman.
De studie leek online Feb.7, 2008, in de dagboek Huidige Biologie en zal in 14 Februari, 2008, drukuitgave worden gepubliceerd. De financiering werd verstrekt door de Nationale Instituten van Gezondheid en een Cel UNC en een Moleculaire predoctoral beurs van het Programma van de Biologie.
Ondanks 20 jaar van studie, hetEiwit blijft signaleren verrassingen veroorzaken. De komst van het menselijke genoomproject openbaarde dat zowat drie percenten van onze DNA aan deze boodschappersmolecules wordt gewijd. Nochtans die, trokken de genomic gegevens ook biologen vanaf de onderzoektechniek het team UNC wordt gebruikt om de nieuwe proteïne, bovengenoemde Dohlman te ontdekken. De „mensen hielden op zoekend dingen die g-Proteïnen konden activeren gebruikend functionele criteria,“ hij zeiden. In plaats daarvan, zochten zij naar nieuwe die receptoren en activators op gemeenschappelijke genetische patronen worden gebaseerd.
Mike Lee, een gediplomeerde student in de School UNC van het Ministerie van de Geneeskunde van farmacologie, identificeerde de nieuwe die proteïne, Arr4, in gistcellen wordt genoemd. Lee wendde een mutantvorm van g-Proteïne aan onderzoek naar om het even welke boodschappers binnen de gistcel met aan een affiniteit voor g-Proteïnen.
„Wij gingen zoekend dingen die g-Proteïnen konden activeren maar op geen bekende receptoren lijken,“ Lee zeiden.
Hij identificeerde zeven proteïnen die geen receptoren waren, maar bond aan g-Proteïnen, en bevorderde tests aangaande één van de zeven proteïnen, Arr4, om zijn functie te bepalen.
In gist, is Arr4 betrokken bij celfusie, een proces waarin twee gist samen smelt om één cel te vormen, combinerend hun genetische gegevens. Een g-Eiwit gekoppelde receptor (GPCR) controleert celfusie, terwijl Arr4 schijnt om een bijrol te spelen.
Lee zei hij denkt dat Arr4 de cel kan toestaan om door verscheidene extra rondes van signaalactivering te gaan zonder het moeten naar de receptor terugkeren.
„Onze het huidige denken is het is niet zo veel dat dit de ontsteking voor het signaleren is, is het meer als een overdrive. Zodra de weg door het hormoon buiten wordt geactiveerd, ondersteunt Arr4 de activiteit binnen,“ Lee zei. „Wat niet wij weten is als Arr4 zelf door één of ander signaal wordt gesimuleerd, en natuurlijk zijn wij zeer geinteresseerd in het te weten komen van als dat het geval.“ is
###
Nota: Dohlman kan bij (919) 843-6894 of hdohlman@med.unc.edu worden bereikt
De school van Geneeskunde contacteert: Les Lang, (919) 843-9687 of llang@med.unc.edu
De Diensten van het nieuws contacteren: De Steeg van Patric, (919) 962-8596 of patric_lane@unc.edu |
